Antecedentes. La proteína Gla de la matriz (MGP) es una proteína de la matriz extracelular dependiente de la vitamina K. La MGP es un inhibidor de la calcificación de arterias y cartílagos. Sin embargo, la MGP se sintetiza en muchos tejidos y está especialmente enriquecida en tejidos embrionarios y en células cancerosas. La presencia de MGP en esos casos no se correlaciona bien con el papel inhibidor de la calcificación. Este estudio explora un mecanismo potencial para que la MGP se una a las proteínas de la matriz y altere las interacciones de la matriz celular. Métodos. Para determinar si la MGP influye en el comportamiento celular a través de la interacción con la fibronectina, estudiamos la unión de la MGP a la fibronectina, el efecto de la MGP en la adhesión y extensión celular mediada por la fibronectina y la inmunolocalización de la MGP y la fibronectina. Resultados. En primer lugar, la MGP se une a la fibronectina. El sitio de unión para la MGP se encuentra en un fragmento específico de fibronectina, denominado III1-C o anastellina. El sitio de unión a la fibronectina se encuentra en un péptido C-terminal de la MGP que comprende los aminoácidos 61-77. En segundo lugar, la MGP favorece la adhesión y la extensión de las células sobre la fibronectina. La MGP por sí sola no favorece la adhesión celular. En tercer lugar, la MGP está presente en las regiones ricas en fibronectina de las secciones de tejido. Conclusiones. La MGP se une a la fibronectina. La presencia de MGP aumenta las interacciones célula-fibronectina.